Forma en la que se unen ciertos ligandos a las enzimas y proteínas hemo.
El pte de H2 causa el mismo efecto que las interacciones polares (disminuye el ν(CO) y aumenta ν(Fe-CO)), ya que induce una fuerte migración electrónica desde el Fe a los orbitales π* del CO, aumentando así el orden del enlace Fe-C mientras disminuye el del CO. Este pte es particularmente importante en peroxidasas, como se vio en estudios de IR de los aductos de CO.
FIG8(efecto en HRP-CO del aumento del pH. a 6 y 7,5 en RR se ven bandas a 537[ν(Fe-CO)] y 587[δ(Fe-CO)] asignadas por cambios isotópicos. Las frecuencias baja ν(CO) y alta ν(Fe-CO) indican una inusual retro donación, consistente con un puente H2 distal con él O del CO. Además la δ(Fe-CO) en RR sugiere una orientación tilt del Fe-CO. Se marco como form II. La desaparición de las bandas, quedando solo la de 1932 y 495 indica upright generado esta vez por pte H2. Además se demostró que la relación de I/II depende de la [CO]. a baja I, alta II. Esto se propuso que esto se debe a una segunda unión del CO en algún lado de la proteína, lo q induce un cambio conformacional q involucra al residuo distal.
En contraste, la CCP y mutantes de la CCP exhibieron el patrón vibracional(a pH básico) característico de la I’, con ν(CO) a 1948, ν(Fe-CO) a 505 y d(Fe-CO) a 580. También se encontraron los aductos I y II.
Se demostró que en la CCP de levadura de pan a bajo pH muestra la banda de ν(Fe-CO) a 495(I) y 530(II, pte H2) aunque las bandas de ν(CO) (IR) se solapan alrededor de 1922. A pH alto, esta última se transforma en I’(sin pte H2) q tiene ν(Fe-CO) a 503 y ν(CO) a 1948.
Finalmente, no solo es el ν(CO) receptivo a las interacciones de polarización electrónico del entorno proteico, sino que también es sensible a la identidad del metal al que se une el CO y a los movimientos de las cadenas laterales.
