Forma en la que se unen ciertos ligandos a las enzimas y proteínas hemo.
CO unido a Fe(II) del grupo hemo da ν(CO) cerca de 1950, δ(Fe-CO) cerca de 580 y ν(Fe-CO) cerca de 500(δ bending; ν strech). ν(CO) tiene una banda intensa en IR, pero es débil en RR. Lo opuesto sucede para las otras 2. Las asignaciones de estos modos de vibración se confirmaron por marcaje isotópico 13CO y C18O.cm-1
En el estado libre de proteína, el enlace Fe-CO es perpendicular al plano de la porfirina. En la cavidad del hemo, se puede inclinar(tilt) o torcer(bent) debido al impedimento estérico generado por los residuos de los aa cercanos. Incluso el enlace CO puede interaccionar con la his distal por puente hidrogeno o el mecanismo de polarización(interacción dador-aceptor).
El reflejo en el espectro vibracional de los efectos producidos en la cavidad hemo son los de interés.
Ligandos como el CO,NO y O2 son dadores σ dando e- al metal y son π aceptores(su lumo es un orbital π vacio) aceptando e- del metal. En el CO, lo primero eleva el ν(CO) ya q los e- son removidos del débil orbital antienlazante 5 σ, y lo ultimo(la retro donación) disminuye ν(CO)ya que los e- van a un orbital π* antienlazante. Ya que el retro enlace π es más sensible a los efectos estéricos y electrónicos que el enlace σ, los cambios observados en las frecuencias vibracionales se interpretan en términos de la retro donación π.
A medida que el retro enlace π aumenta, el orden de enlace Fe-C aumenta y disminuye el del CO. Por ende, existe una relación lineal negativa entre ν(CO) y ν(Fe-CO). [el δ(Fe-CO) se encontró q es menos sensible a los cambios del retro enlace, aunque su aumento en RR se demostró es una fuerte indicación de un enlace tilt.]e-
En un JACS anterior se graficaron la ν(CO) vs. ν(Fe-CO) para un numero de compuestos, y se encontró que todos los aductos de CO que tenían Im como el ligando axial caían dentro de una línea recta descripta por [ν(Fe-CO)=1965-0.75ν(CO)]. Los compuestos difieren en el grado del retro enlace, el cual se puede ver aumentado por:
